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蛋白质纯化分离的方法(二)
2020-03-05
蛋白质的别离纯化在生物化学研讨运用中运用广泛,是一项重要的操作技能。SCG蛋白纯化系统公司—赛谱仪器和大家说一说蛋白质纯化分离的方法。一个典型的真核细胞能够包含数以千计的不同蛋白质,一些含量非常丰厚,一些仅含有几个复制。为了研讨某一个蛋白质,有必要首要将该蛋白质从其他蛋白质和非蛋白质分子中纯化出来。
1、电泳法:各种蛋白质在同一pH条件下,因分子量和电荷数量不同而在电场中的迁移率不同而得以分隔。值得重视的是等电集合电泳,这是运用一种两性电解质作为载体,电泳时两性电解质构成一个由正极到负极逐渐添加的pH梯度,当带必定电荷的蛋白质在其间泳动时,抵达各自等电点的pH方位就间断,此法可用于分析和制备各种蛋白质。
2、离子沟通层析法:离子沟通剂有阳离子沟通剂(如:羧甲基纤维素;CM-纤维素)和阴离子沟通剂(二乙氨基乙基纤维素),当被分别的蛋白质溶液流经离子沟通层析柱时,带有与离子沟通剂相反电荷的蛋白质被吸附在离子沟通剂上,随后用改变pH或离子强度方法将吸附的蛋白质洗脱下来。
3、亲和色谱法
亲和层析法是分别蛋白质的一种极为有用的方法,它常常只需经过一步处理即可使某种待提纯的蛋白质从很凌乱的蛋白质混合物中分别出来,而且纯度很高。
这种方法是根据某些蛋白质与另一种称为配体(Ligand)的分子能特异而非共价地结合。
其基本原理:蛋白质在组织或细胞中是以凌乱的混合物方法存在,每种类型的细胞都含有上千种不同的蛋白质,因此蛋白质的分别是生物化学中的重要的一部分,至今还没的单独或一套现成的方法能移把任何一种蛋白质从凌乱的混合蛋白质中提取出来,因此往往采纳几种方法联合运用。
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