“SDL蛋白层析系统”助力逯光文教授团队“背靠背”发表研究成果，揭示正痘病毒入侵-融合复合体（EFC）的部分结构基础

入侵是病毒建立感染的第一步，也是机体体液免疫所靶向的重要阶段。与大多数其它囊膜病毒利用一种或少数几种病毒蛋白行使入侵功能不同，痘病毒可编码4种蛋白（A26、A27、D8、H3）和另外的11种蛋白（A16、A21、A28、F9、G3、G9、H2、J5、L1、L5、O3）来分别介导病毒的粘附和膜融合。病毒的11种融合相关蛋白还可进一步组装成一个大型复合物，称为入侵-融合复合体（EFC）。此外，先前的反向遗传学研究表明，几乎每个EFC蛋白都可在痘病毒生命周期的粘附后（半融合或完全融合）过程发挥关键作用。因此，对EFC组分或复合物的结构研究将有助于逐步揭示EFC的神秘融合机制，并进一步促进预防/治疗药物的研发。然而，在本课题组开展相关研究之前，仅有两个EFC组分的蛋白结构（F9和L1）得以解析。

四川大学逯光文教授团队在2023年1月在感染性疾病领域高水平期刊Emerging Microbes & Infections（ IF= 19.568）上发表了题目为「Crystal structure of vaccinia virus G3/L5 sub-complex reveals a novel fold with extended inter-molecule interactions conserved among orthopoxviruses」对G3/L5两个蛋白结构做出了最新的研究！